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重组抗原CP4-EPSPS的克隆、表达和纯化
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Cloning, expression and purification of recombinant antigen CP4-EPSPS
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    构建了一个含有CP4-EPSPS外源基因的细菌表达载体并在E.coli BL21(DE3)中的高效表达,通过SDS-PAGE检测发现,目的蛋白完全以可溶性方式存在于细胞破碎上清液中。收集该上清液并进而通过镍柱亲和层析,CP4-EPSPS重组蛋白纯度可达85%以上,利用Brandford法测定蛋白质浓度为0.9mg/mL。该蛋白表达和纯化体系可为转基因植物、食品等蛋白检测用抗体提供稳定免疫性抗原,同时也可为蛋白标准物质研制提供稳定物质基础。

    Abstract:

    A bacterial expression vector containing CP4-EPSPS exogenous gene was constructed and expressed efficiently in E.coli BL21(DE3). SDS-PAGE showed that the target protein was completely soluble in the cell supernatant liquor. The supernatant was collected and further purified by nickel column affinity chromatography. The purity of CP4-EPSPS protein was above 85%, and the protein concentration was 0.9 mg/mL determined by Brandford method. The protein expression and purification system can provide stable immune antigen for the transgenic plants, food and other antibody for protein detection, and also provide a stable material basis for the preparation of protein standard material.

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邓汉超,刘玉琛,邓国标,刘 晋,周向阳.重组抗原CP4-EPSPS的克隆、表达和纯化[J].粮油食品科技,2017,25(5):59-61.

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  • 在线发布日期: 2017-09-25
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